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<!DOCTYPE html>

<title>Stuart-Prower-Faktor</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Stuart-Prower-Faktor</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Faktor Xa

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Bänder-/Oberflächenmodell von Faktor Xa (blau/rot) mit Faktor VIIa (dunkelgrün/grau) und Thromboplastin (hellgrün) nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1NL8">1NL8</a>.

</td></tr>

<tr>

<p>Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">447 = 139+306 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Faktor Va, Ca<sup>2+</sup>, Phospholipid

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Human_Genome_Organisation" title="Human Genome Organisation">Gen-Namen</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=3528">F10</a></i>, FX, FXA

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P00742">P00742</a></li>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.4.21.6">3.4.21.6</a>, <a href="Serinprotease" class="mw-redirect" title="Serinprotease">Serinprotease</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="MEROPS" title="MEROPS">MEROPS</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Arg-+-Thr und Arg-+-Ile in Prothrombin

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Thrombin

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P00742">Trypsin</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Lebewesen" title="Lebewesen">Lebewesen</a>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122; text-align:center;"><a href="Homologie_(Genetik)#Homologie_zwischen_verdoppelten_oder_fremden_Genen" title="Homologie (Genetik)">Orthologe</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Mensch

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Hausmaus

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Entrez_Gene" title="Entrez Gene">Entrez</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Ensembl" title="Ensembl">Ensembl</a>

</td>

</td>

<td><span class=""><small><small><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Mus_musculus/geneview?gene=ENSMUSG00000031444;db=core">ENSMUSG00000031444</a></small></small></span>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (mRNA)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (Protein)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="PubMed" title="PubMed">PubMed</a>-Suche

</td>

</td>

</p>

</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>Stuart-Prower-Faktor</b> (auch Thrombokinase oder <b>Faktor X</b>) ist ein an der <a href="H%C3%A4mostase" title="Hämostase">Blutgerinnung</a> beteiligtes <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a>. Deshalb wird es zur Gruppe der <a href="Gerinnungsfaktor" class="mw-redirect" title="Gerinnungsfaktor">Gerinnungsfaktoren</a> gezählt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Physiologie">Physiologie</h2></div>

<p>Der Stuart-Prower-Faktor ist ein <a href="Gerinnungsfaktor" class="mw-redirect" title="Gerinnungsfaktor">Gerinnungsfaktor</a> des Menschen. Er wird in der <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> synthetisiert, dazu wird <a href="Phyllochinon" title="Phyllochinon">Vitamin K</a> benötigt. Er gehört zur Gruppe der <a href="Globuline" title="Globuline">α-Globuline</a> und besteht aus einer schweren und einer leichten Kette. Er hat eine <a href="Molek%C3%BClmasse" title="Molekülmasse">Molekülmasse</a> von 59 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a> und gehört zu den <a href="Serinprotease" class="mw-redirect" title="Serinprotease">Serinproteasen</a>, mit einer <a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC-Nummer</a> von 3.4.21.6.

Seine <a href="Halbwertszeit" title="Halbwertszeit">Halbwertszeit</a> im Blut beträgt 40 bis 45 Stunden, seine Plasmakonzentration 7–10 mg/l.

</p><p>Bei der Aktivierung des Stuart-Prower-Faktors wird eine <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindung</a> innerhalb der schweren Kette, die das aktive Zentrum trägt, gespalten. Dies kann auf zwei verschiedenen Wegen aktiviert werden. Beim <b>extrinsischen Pfad</b>, der eintritt, wenn <a href="Blutgef%C3%A4%C3%9F" title="Blutgefäß">Blutgefäße</a> beschädigt werden, aktiviert ein Komplex aus aktiviertem <a href="Proconvertin" title="Proconvertin">Proconvertin</a> (Faktor VIIa) und <a href="Gewebefaktor" title="Gewebefaktor">Gewebefaktor</a> (Faktor III) den Stuart-Prower-Faktor (Faktor Xa). Im Gegensatz dazu wird er beim <b>intrinsischen Pfad</b>, der eintritt, falls Teile der Gerinnungskaskade auf negativ geladene Teilchen (wie zum Beispiel <a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagen</a> unter dem <a href="Endothel" title="Endothel">Endothel</a>) treffen, durch einen Komplex aus dem aktivierten <a href="Christmas-Faktor" title="Christmas-Faktor">Christmas-Faktor</a> (Faktor IXa) und <a href="Antih%C3%A4mophiles_Globulin_A" class="mw-redirect" title="Antihämophiles Globulin A">antihämophilem Globulin A</a> (Faktor VIIIa) aktiviert. Außerdem kann er durch das Verdauungsenzym <a href="Trypsin" class="mw-redirect" title="Trypsin">Trypsin</a> und das Gift der <a href="Kettenviper" title="Kettenviper">Russel-Viper</a> aktiviert werden.

</p><p>Faktor Xa ist deshalb der erste Schritt der Gerinnungsphase, alles davor gehört zur Aktivierungsphase. Er spaltet <a href="Prothrombin" class="mw-redirect" title="Prothrombin">Prothrombin</a> (Faktor II) an zwei Stellen; zwischen einer <a href="Arginin" title="Arginin">Arg</a>-<a href="Threonin" title="Threonin">Thr</a>-Bindung und zwischen einer <a href="Arginin" title="Arginin">Arg</a>-<a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Ile</a>-Bindung. Dies wandelt Prothrombin in <a href="Thrombin" title="Thrombin">Thrombin</a> um. Für diesen Prozess benötigt der Stuart-Prower-Faktor aktiviertes <a href="Proaccelerin" title="Proaccelerin">Proaccelerin</a> (Faktor Va) als Kofaktor.

</p><p>Faktor Xa wird durch eine von <a href="Protein_Z" title="Protein Z">Protein Z</a> abhängige <a href="Serinproteinase" class="mw-redirect" title="Serinproteinase">Serinproteinase</a> inaktiviert. Die <a href="Affinit%C3%A4t_(Biochemie)" title="Affinität (Biochemie)">Affinität</a> dieses Enzyms für Faktor Xa wird durch Protein Z vertausendfacht. Defektes Protein Z führt zu einer erhöhten Aktivität des Stuart-Prower-Faktors und einem Hang zur Bildung von <a href="Thrombose" title="Thrombose">Thrombosen</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Erkrankungen">Erkrankungen</h2></div>

<p>Faktor-X-Defekte treten in Verbindung mit <a href="Nasenbluten" title="Nasenbluten">Nasenbluten</a> (Epistaxis), Gelenksblutungen (<a href="H%C3%A4marthrose" title="Hämarthrose">Hämarthrose</a>) und Blutverlust im <a href="Verdauungstrakt" title="Verdauungstrakt">Verdauungstrakt</a> (gastrointestinale Blutungen) auf. Faktor-X-Defekte können angeboren oder erworben sein. Der angeborene Defekt ist selten (1:500.000). Das <a href="Gen" title="Gen">Gen</a> des Stuart-Prower-Faktors liegt beim Menschen auf <a href="Chromosom_13_(Mensch)" title="Chromosom 13 (Mensch)">Chromosom 13</a>, <a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a> q34.

</p><p>Ein vermindertes Vorkommen des Stuart-Prower-Faktors kann bei verschiedenen Krankheiten erworben auftreten, wie z. B. Amyloidose.

Ein Mangel an Vitamin K führt zur Bildung von inaktivem Faktor X. Bei einer Vitamin K Hemmung durch <a href="Warfarin" title="Warfarin">Warfarin</a> Therapie oder ähnliche Antagonisten ist dieser Effekt zur Vermeidung von <a href="Thrombose" title="Thrombose">Thrombosen</a> erwünscht.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung">Verwendung</h2></div>

<p>Faktor X ist als Konzentrat in gefrorenem <a href="Blutplasma" title="Blutplasma">Blutplasma</a> und im Prothrombin-Komplex enthalten. 2012 war das einzige zugelassene Faktor-X-Konzentrat <i>Faktor X P Behring</i>, hergestellt von <a href="CSL_Behring" title="CSL Behring">CSL Behring</a>.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Ein hochreines, aus Plasma gewonnenes Faktor X-Konzentrat (pdFX) ist in den Vereinigten Staaten und in der Europäischen Union als Ersatztherapie für FXD zugelassen. Daten zur Verwendung von pdFX zur Prophylaxe der Blutung bei Kindern unter 12 Jahren wurden 2018 veröffentlicht.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p><a href="Andexanet_alfa" title="Andexanet alfa">Andexanet alfa</a> ist ein <a href="Rekombinantes_Protein" title="Rekombinantes Protein">rekombinantes</a> Analogon von Faktor Xa.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Forschungsgeschichte">Forschungsgeschichte</h2></div>

<p>Der Faktor-X-Mangel wurde von britischen (C. Hougie et al.), deutschen (<a href="Max-Hermann_H%C3%B6rder" title="Max-Hermann Hörder">M. Hörder</a>) und schweizerischen (K.-D. Bachmann et al.) Forschern unabhängig voneinander entdeckt und in den Jahren 1957 und 1958 beschrieben.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Wie andere Gerinnungsfaktoren wurde der Faktor X nach jenen Patienten benannt, bei denen ein Mangel erstmals beschrieben wurde. Die Nomenklatur stammt von der schweizerischen Arbeitsgruppe um K.-D. Bachmann.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Faktor-Xa-Inhibitor" title="Faktor-Xa-Inhibitor">Faktor-Xa-Inhibitor</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://omim.org/entry/227600"><i>Stuart-Prower-Faktor.</i></a> In: <i><span lang="en"><a href="Online_Mendelian_Inheritance_in_Man" title="Online Mendelian Inheritance in Man">Online Mendelian Inheritance in Man</a></span>.</i> (englisch)<span class="editoronly" style="display:none;"></span></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.emedicine.com/med/topic3495.htm">Factor X</a> (Emedicine, engl.)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.hemophilia.org/NHFWeb/MainPgs/MainNHF.aspx?menuid=188&contentid=52&rptname=bleeding">Factor X Mangel (engl.)</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Mark Brooker: <i>Registry of Clotting Factor Concentrates.</i> 9. Ausgabe, World Federation of Hemophilia, 2012.</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">R. Liesner, C. Akanezi u. a.: <i>Prophylactic treatment of bleeding episodes in children <12 years with moderate to severe hereditary factor X deficiency (FXD): Efficacy and safety of a high-purity plasma-derived factor X (pdFX) concentrate.</i> In: <i>Haemophilia.</i> 24, 2018, S. 941, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29707881?dopt=Abstract">PMID 29707881</a>. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/hae.13500">10.1111/hae.13500</a></span>.</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Ludwig Heilmeyer: <i>Referat über die Habilitationsschrift von M.H. Hörder „Experimentelle und klinische Untersuchungen über den V. Blutgerinnungsfaktor“</i>. 1959.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Max-Hermann Hörder: <i>Experimentelle und klinische Untersuchungen über den fünften Blutgerinnungsfaktor</i>, Habilitationsschrift, 1959, S. 69 <span class="-print" style="white-space:nowrap"><a href="Deutsche_Nationalbibliothek" title="Deutsche Nationalbibliothek">DNB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/480023476">480023476</a></span>.</span>

</li>

</ol>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output div.klappleiste{border:1px solid var(--dewiki-rahmenfarbe1);clear:both;font-size:95%;box-sizing:border-box;margin-top:1.5em;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste:after{clear:both;content:"";display:block}.mw-parser-output div.klappleiste-bild{float:left;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste-kopf{background:var(--dewiki-hintergrundfarbe5);color:var(--color-base,#202122);text-align:center;font-weight:bold}.mw-parser-output div.klappleiste.mw-collapsed .klappleiste-bild{display:none}.mw-parser-output div.klappleiste+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+link+div.klappleiste{margin-top:-1px}@media screen{html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}@media screen and (prefers-color-scheme:dark){html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>

<div class="klappleiste-kopf"><a href="Gerinnungsfaktor" class="mw-redirect" title="Gerinnungsfaktor">Gerinnungsfaktoren</a></div>

<p><b>I</b> <a href="Fibrinogen" title="Fibrinogen">Fibrinogen</a> |

<b>II</b> <a href="Thrombin" title="Thrombin">Prothrombin</a> |

<b>III</b> <a href="Gewebefaktor" title="Gewebefaktor">Gewebefaktor</a> |

<b>IV</b> <a href="Calcium" title="Calcium">Calcium</a> |

<b>V</b> <a href="Proaccelerin" title="Proaccelerin">Proaccelerin</a> |

<b>VI</b> <i>Nicht vergeben</i> |

<b>VII</b> <a href="Proconvertin" title="Proconvertin">Proconvertin</a> |

<b>VIII</b> <a href="Blutgerinnungsfaktor_VIII" title="Blutgerinnungsfaktor VIII">Blutgerinnungsfaktor VIII</a> |

<b>IX</b> <a href="Christmas-Faktor" title="Christmas-Faktor">Christmas-Faktor</a> |

<b>X</b> <a class="mw-selflink selflink">Stuart-Prower-Faktor</a> |

<b>XI</b> <a href="Plasma_Thromboplastin_Antecedent" title="Plasma Thromboplastin Antecedent">PTA (Plasma Thromboplastin Antecedent)</a> |

<b>XII</b> <a href="Hageman-Faktor" title="Hageman-Faktor">Hageman-Faktor</a> |

<b>XIII</b> <a href="Fibrinstabilisierender_Faktor" title="Fibrinstabilisierender Faktor">Fibrinstabilisierender Faktor</a>

</p><p><i>Weitere Gerinnungsfaktoren:</i> <a href="Kallikrein" title="Kallikrein">Präkallikrein</a> | <a href="Kininogen" class="mw-redirect" title="Kininogen">Hochmolekulares Kininogen</a>

</p>

</div></div>

<div>

Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema. Er dient weder der Selbstdiagnose noch wird dadurch eine Diagnose durch einen Arzt ersetzt. Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten!</div>

</div></div></div><div><div class="zim-footer">

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